La proteína de clúster híbrido

Una proteína de hierro con un extraño clúster de hierro, azufre y oxígeno, y el corazón de mi tesis.

Izquierda: la proteína entera, coloreada del principio (naranja) al final (ciruela) de su cadena, con los dos clústeres de hierro en el centro. Derecha: un primer plano de los clústeres, con el hierro en marrón, el azufre en amarillo y el oxígeno en rojo, y las cadenas laterales que los sujetan.

La proteína de clúster híbrido (HCP) de las bacterias Desulfovibrio contiene un clúster poco común de átomos de hierro, azufre y oxígeno cuya función todavía se discute. Durante mi doctorado, entre el ITQB NOVA y el ESRF, la resolvimos en distintos estados de oxidación: formas reducidas de dos especies a 1,25 y 1,55 Å (1OA0, 1OA1), y la proteína de D. vulgaris purificada y cristalizada totalmente sin oxígeno, resuelta por MAD en el borde de absorción del hierro a 1,35 Å (1W9M). Los átomos del clúster se desplazan cuando cambia su estado redox, y su parecido con la monóxido de carbono deshidrogenasa dio pistas sobre su química.

Los dos artículos salieron en portada: en el Journal of Biological Inorganic Chemistry en 2003 y en Acta Crystallographica D en junio de 2008 (artículo de 2003, artículo de 2008).

Entrada PDB: 1W9M en PDBe (también en RCSB PDB)
Liberada: 2005-02-04
Resolución: 1.35 Å
Artículo: Structural and Functional Relationships in the Hybrid Cluster Protein Family:Structure of the Anaerobically Purified Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio Vulgaris at 1.35 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2008)
Más: Detalles técnicos, enlaces y densidad electrónica

Imágenes y vídeo renderizados con UCSF ChimeraX; la vista en 3D es PDBe Mol*.