La protéine à cluster hybride

Une protéine à fer avec un étrange cluster fer–soufre–oxygène, et le cœur de ma thèse.

À gauche : toute la protéine, colorée du début (orange) à la fin (prune) de sa chaîne, avec les deux clusters de fer au milieu. À droite : un gros plan des clusters, le fer en brun, le soufre en jaune et l'oxygène en rouge, avec les chaînes latérales qui les tiennent.

La protéine à cluster hybride (HCP) des bactéries Desulfovibrio porte un cluster inhabituel d’atomes de fer, de soufre et d’oxygène dont le rôle fait encore débat. Pendant ma thèse, entre l’ITQB NOVA et l’ESRF, nous l’avons résolue dans différents états d’oxydation : des formes réduites de deux espèces à 1,25 et 1,55 Å (1OA0, 1OA1), et la protéine de D. vulgaris purifiée et cristallisée entièrement sans oxygène, résolue par MAD au seuil du fer à 1,35 Å (1W9M). Les atomes du cluster se déplacent quand il change d’état redox, et sa ressemblance avec la monoxyde de carbone déshydrogénase a donné des pistes sur sa chimie.

Les deux articles ont fait la couverture de leur revue : le Journal of Biological Inorganic Chemistry en 2003 et Acta Crystallographica D en juin 2008 (article de 2003, article de 2008).

Entrée PDB: 1W9M sur PDBe (aussi sur RCSB PDB)
Mise en ligne: 2005-02-04
Résolution: 1.35 Å
Article: Structural and Functional Relationships in the Hybrid Cluster Protein Family:Structure of the Anaerobically Purified Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio Vulgaris at 1.35 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2008)
Plus: Détails techniques, liens et densité électronique

Images et vidéo rendues avec UCSF ChimeraX ; la vue 3D est PDBe Mol*.