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La F1-ATPase de Fusobacterium nucleatum

La tête catalytique du moteur qui fabrique l'ATP chez une bactérie pathogène, et la façon dont elle se tient en bride.

L'anneau α3β3 (α en orange, β en doré) autour de la tige centrale γ (prune), avec la sous-unité ε (rose), vu de côté.

L’ATP synthase est le moteur rotatif qui fabrique la plus grande partie de l’ATP d’une cellule. Sa partie F1, un anneau de trois sous-unités α et trois β autour d’une tige centrale, peut aussi tourner à l’envers et dégrader l’ATP, alors les cellules gardent cette réaction inverse sous contrôle. Cette structure de la F1 de Fusobacterium nucleatum, une bactérie anaérobie responsable de maladies chez l’humain, montre une enzyme seulement en partie inhibée, et suggère que son activité est réglée par la quantité d’ADP présente, comme dans nos propres mitochondries (article).

Le travail a été mené par le groupe de Greg Cook en Nouvelle-Zélande avec celui de John Walker au MRC Mitochondrial Biology Unit de Cambridge (John Walker a partagé le prix Nobel de chimie 1997 pour ses travaux sur l’ATP synthase). Les données ont été collectées sur MX2 à l’Australian Synchrotron, et les dommages d’irradiation ont obligé à fusionner quatre jeux de données venant de deux cristaux. L’article m’attribue la méthodologie et l’investigation.

Entrée PDB
6Q45 sur PDBe (aussi sur RCSB PDB)
Mise en ligne
2019-07-10
Résolution
3.6 Å
Article
Structure of F1-ATPase from the obligate anaerobe Fusobacterium nucleatum. (Open Biology, 2019)
Plus
Détails techniques, liens et densité électronique

Images et vidéo rendues avec UCSF ChimeraX ; la vue 3D est PDBe Mol*.

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