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La F1-ATPasi di Fusobacterium nucleatum

La testa catalitica del motore che produce l'ATP, da un batterio patogeno, e come si tiene a freno da sola.

L'anello α3β3 (α in arancione, β in oro) intorno al gambo centrale γ (prugna), con la subunità ε (rosa), visto di lato.

L’ATP sintasi è il motore rotante che produce la maggior parte dell’ATP di una cellula. La sua parte F1, un anello di tre subunità α e tre β intorno a un gambo centrale, può anche girare al contrario e demolire l’ATP, quindi le cellule tengono a freno questa reazione inversa. Questa struttura della F1 di Fusobacterium nucleatum, un batterio anaerobico che causa malattie nell’uomo, mostra un enzima inibito solo in parte, e fa pensare che la sua attività sia regolata dalla quantità di ADP presente, come nei nostri mitocondri (articolo).

Il lavoro è stato guidato dal gruppo di Greg Cook in Nuova Zelanda con il gruppo di John Walker alla MRC Mitochondrial Biology Unit di Cambridge (John Walker ha condiviso il Premio Nobel per la chimica del 1997 per i suoi studi sull’ATP sintasi). I dati sono stati raccolti su MX2 all’Australian Synchrotron, e il danno da radiazione ha costretto a unire quattro set di dati da due cristalli. L’articolo mi attribuisce la metodologia e l’indagine sperimentale.

Codice PDB
6Q45 su PDBe (anche su RCSB PDB)
Pubblicata
2019-07-10
Risoluzione
3.6 Å
Articolo
Structure of F1-ATPase from the obligate anaerobe Fusobacterium nucleatum. (Open Biology, 2019)
Altro
Dettagli tecnici, link e densità elettronica

Immagini e video realizzati con UCSF ChimeraX; la vista in 3D è PDBe Mol*.

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